Мышечная ткань мяса состоит из очень тонких длинных мышечных волокон. Толщина их меньше 0,1-0,15мм, а длина достигает нескольких сантиметров. Сверху мышечные волокна окружены оболочкой- сарколеммой., состоящей из фибриллярных белков. Внутри мышечного волокна находятся студнеобразные нити – мuофuбриллы и жидкость – саркоплазма. Саркоплазма не только пропитывает студень миофибрилл, но и окружает их.
Мышечные волокна соединяются по нескольку вместе и образуют первичный мышечный пучок. Первичные пучки сгруппировываются в более крупные, вторичные, которые образуют еще более крупные – третичные и т. д., и, наконец, целую мышцу. Все мышечные волокна соединены между собой соединительной тканью, называемой мизием. Она же окружает мышцу сверху оболочкой (пленкой). . Между мышечными волокнами внутри первичных пучков находится наиболее нежная соединительная ткань – эндомизий (эндо – внутренний). Эндомизий непосредственно переходит в более грубую соединительную ткань, расположенную между мышечными волокнами – nеримизий (промежуточныи мизии), а сверху мышца окружена еще более грубой соединительной тканью – Эпимизием, т. е. наружной соединительной тканью .Изменение мышечных белков при кулинарной обработке. Студнеобразные миофибриллы, расположенные внутри мышечных волокон, состоят из глобулярных белков миозина, актиномиозина и других, а так же фибриллярного белка актина. Эти белки находятся в состоянии студня.
Жидкое содержимое мышечных волокон представляет собой водный раствор белков (глобулина, миогена, миоглобина и др.), растворимых азотистых и без азотистых экстрактивных веществ, минеральных солеи и т. д.
Количество мышечных белков в мякоти говяжьей туши в среднем составляет около 13,4 %, в бараньей и свиной – несколько меньше (за счет большего количества жира). В различных частях туши содержание мышечных белков неодинаково, так, например, у говьяжей туши меньше всего их в голяшка (6-1 О % ), немного больше в грудинке и пашине (11 %) и больше всего в толстом и тонком краях, вырезке, мякоти задней ноги (до 14,3%).
Состав мышечных белков следующий;
Миофибриллы- актин, миозин (актимиозин);
саркоплазма -миоген, миоальбумин, глобулин, миоглобулин;
ядра – нуклеопротеиды;
саркоплазма – коллаген, эластин .
Миозин составляет 35% всех белков мышечной ткани’ встречается он также в мышцах птиц и рыб. При обработке водои миозин в раствор не переходит, но при добавлении соли (около 2-3%) хорошо растворяется и переходит в раствор. Поэтому добавлять соль в холодную воду (до нагревания) при варке бульонов не рекомендуется.
Актин составляет 12·-15% мышечных белков. Он может существовать в двух формах – глобулярной и фибриллярной.
Актомиозuн – белок, из которого в основном построены миофбриллы. Он отличается высокой вязкостью, не растворяется в воде, а только в растворе солей.
Тропомиозин – также структурный белок миофибрилл, не растворяется в воде, но растворяется в солевых растворах.
Глобулин Х- В воде нерастворим, но при добавлении соли переходит в раствор.
Миоген u мuоальбумuн – хорошо растворимы в воде.
Миоглобин – сложный белок хромопротеид. При гидролизе онl распадается на белок и небелковую группу – гем. От миоглобина зависит окраска мышц. В работающих мышцах его содержится больше. Например, мышцы ног окрашены сильнее, чем спинные; говядина темнее телятины; грудные мышцы у птиц (белое мясо, филе) почти не окрашены.
При тепловой обработке (жаренье, варке) растворенные мышечные белки, содержащиеся в саркоплазме, денатурируют и свертываются, а белки миофибрилл, находящиеся в виде студня, уплотняются и выпрессовывают содержащуюся в них жидкость вместе с растворимыми в ней веществами.
Денатурация растворимых мышечных белков мяса начинается при 30-35˚ , и к тому времени, как мясо проrреется до 60˚ около 90% всех растворимых белков денатурируют и теряют’ растворимость. Однако даже прогревание мяса до 95-100˚ не вызывает полной денатурации белков, и некоторая часть их сохраняет, но теряют способность растворяться.
Уплотнение белковых гелей миофибрилл приводит не только к выпрессовыванию жидкости, но и уплотнению мышечных волокон, повышению их прочности.
При варке мяса и птицы, пока продукты не прогрелись, часть водорастворимых белков (миоген) переходит в воду, образует очень разбавленный раствор и при дальнейшем нагревании свертывается, выделяясь в виде хлопьев на поверхности бульона.
Если воду, в которой варится мясо или птица, посолить до прогревания продуктов, то в раствор перейдет больше белков за счет глобулинов (растворимых в присутствии солеи) и количество пены увеличится. Поэтому при варке мяса воду солят после того, как мясо прогреется и белки потеряют способность растворятся.
Изменение белков соединительной ткани мяса. Соединительная ткань может быть рыхлой (сопровождает кровеносные сосуды, заполняет промежутки между органами, образует подкожную клетчатку), плотной с большим содержанием коллагена (сухожилия, кожные покровы, фасции), плотной с большим содержанием эластина (желтые связки, например выйная). Из коллегановой ткани состоят и соединительные прослойки между пучками мышц (мизий).
Чем больше в ткани эластина и меньше коллагена, тем труднее и меньше она размягчается при тепловой обработке.
Сырье с большим содержанием коллагена (уши и губы, голяшки) целесообразно использовать для варки студней.
. Большое значение имеет изменение белков соединительной ткани мышц коллагена и эластина.
– Коллаген относится к фибриллярным белкам. В его молекуле, кроме белковой основы, содержатся и углеводы. Коллаген неоднороден; различают три разновидности его: проколлаген, тропоколлаген, обычный или зрелый коллаген. Тропоколлаген растворяется в растворах нейтральных солей; проколлаген — в слабых растворах кислот. Их больше в соединительной ткани молодых животных. С возрастом животных они переходят в зрелый коллаген, который не растворяется. Однако в соединительной ткани взрослых животных сохраняется незначительное количество биологических предшественников зрелого коллагена – тропо- и проколлаген. Эндомизий состоит из волокон коллагена, которые располагаются параллельными пучками. Эндомизий во всех частях туши обладает более или менее одинаковыми свойствами.
Перимизий отличается от эндомизия тем, что он состоит не только из волокон коллагена, но и из волокон другоrо фибриллярного белка – эластина. Перимизй в отдельных частях туши неодинаков, и различия в его свойствах в значительной мере определяют кулинарное использование мяса. В таких частях туши, как вырезка, тонкий и толстый края, верхняя и внутренняя части задней ноги, он очень нежен и по строению похож на эндомизий, только коллагеновые волокна в нем более толстые наряду с ними имеются волокна эластина. Однако чем грубее мышца, чем больше работала она при жизни животного, тем коллагеновые волокна перимизия толще, тем больше в ней эластиновых волокон и сложнее сама структура волокна ее ветвятся, образуют сложные переплетения и придают мышцам жесткость (шея, голяшка, пашина).
Больше всего эластина в шейных мышцах, пашине и меньше всего в частях задней четверти (кроме пашины) . При нагревании мяса в процессе кулинарной обработки эластиновые волокна изменяются мало.
Коллагеновые волокна при температуре около 60 град. свариваются, сокращаясь почти наполовину своей первоначальной длины.
Сокращенные волокна коллагена резко отличаются от нативных. Это связано с денатурацией. Они менее устойчивы против действия пищеварительных ферментов. Сваривание коллагена приводит к следующему: куски мяса при жаренье, варке деформируются; 2) мясной сок вместе с растворимыми белками, экстрактивными веществами’ и минеральными солями выпрессовывается в окружающую среду.
Чтобы куски мяса, особенно при жаренье, не деформировались, их отбивают или делают насечки, перерезая соединительную ткань. Если мясо измельчить, нарушив непрерывность соединительной ткани, то сок при тепловой обработке изделий не выпрессовывается и они меньше теряют в весе (варка фрикаделек, жаренье бифштексов рубленых и т. д.).
Распад коллагена в кислой среде происходит быстрее. Это объясняется тем, что, во-первых, коллаген неоднороден и одно из составляющих его веществ (проколлаген) растворимо в подкисленной среде, а, во-вторых, кислота действует как катализатор, ускоряя переход коллагена в глютин. На этом основано маринование мяса перед жареньем и применение кислых соусов для тушения грубых частей мяса. Распад коллагена происходит тем быстрее, чем выше температура. Растворы, содержащие более 1% глютина, способны при охлаждении застывать, превращаясь в студни. На этом основаны приготовление заливных холодных блюд с желатином и варка студней.
Мышечная ткань рыбы соединяется перимизием в зигзагообразные миокомы. Миокомы при помощи горизонтальных и вертикальных прослоек (септ) образуют тело рыбы. Септы представляют собой прослойки соединительной ткани между отдельными мышцами. Строение мышечной ткани хорошо заметно у вареной рыбы, которая благодаря размягчению соединительной ткани хорошо разделяестся на миокомы, а последние делятся на пучки мышечных волокон. Характер изменения мышечных белков рыбы тот же, что в мясе теплокровных животных, но процесс свертывания белков в тканях рыбы заканчивается уже при 75 град. Соединительная ткань почти полностью состоит из коллагена; его в рыбе от 1,6 до 5,1%. Из коллагена в значительной степени состоит кожа, чешуя и плавники. Сваривание каллагеновых волокон верхних кожистых покровов рыбы вызывает деформацию кусков при тепловой обработке, поэтому при изготовлении рыбных полуфабрикатов кожу в нескольких местах перерезают. Сваривание коллагеновых волокон происходит при более низкой температуре (40˚), чем у мяса.